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萊茵衣藻超復合物的高分辨率冷凍電鏡結構獲解析

2021-07-09 13:47:25 來源：中國科學報

在藻類和綠色植物中，存在光系統I（PSI）和光系統II（PSII）。它們的外周天線——捕光復合物I和II（LHCI和LHCII）能吸收光能并將能量傳遞給兩個光系統，進而驅動光合作用電子傳遞和能量轉換過程。

中科院生物物理所李梅課題組、柳振峰課題組聯合日本國立基礎生物學研究所Minagawa教授課題組，合作攻關解析了萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的高分辨率冷凍電鏡結構。相關論文于7月8日發表在《自然—植物》。

“在藻類和植物的光合作用中，存在一種類似于蹺蹺板的分子動態過程，被稱為狀態轉換調控。”論文通訊作者之一李梅對《中國科學報》說，“這種機制能調節捕光天線向兩個光系統分配能量，使得二者的激發水平處于相對平衡的狀態。”

當PSII被過度激發時，綠藻和植物PSII的捕光復合物LHCII被磷酸化，部分磷酸化LHCII三體與PSII解離并與PSI結合形成PSI-LHCI-LHCII超復合物，從而增加向PSI反應中心傳遞的能量，實現了激發能在PSII和PSI之間的平衡分配——這種“蹺蹺板”作用能幫助藻類和植物適應自然界多變的光照條件，提高光合作用效率。

綠藻中的PSI-LHCI-LHCII超復合物比植物中相應的復合物更大更復雜，包含至少2個LHCII三體。在萊茵衣藻（一種單細胞模式綠藻）中，9個不同的LhcbM蛋白參與形成不同組成的LHCII三聚體。

“因此，萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的結構和組成極為復雜，具體是由哪種LhcbM蛋白參與介導LHCII與PSI-LHCI復合物裝配的問題一直以來都不清楚，其能量傳遞途徑也有待研究。”另一位論文通訊作者柳振峰說。

此次研究人員成功解析了萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的高分辨率冷凍電鏡結構。發現該超分子復合體是由PSI核心在一側結合8個LHCI蛋白，在另一側結合2個LHCI單體和2個磷酸化LHCII三聚體，構成一個總分子量達~1100 kDa的膜蛋白-色素復合體。

基于高質量電鏡密度圖，研究人員準確指認了參與構成該超復合物的磷酸化LHCII中全部LhcbM蛋白，發現LhcbM1和LhcbM5通過它們的磷酸化氨基末端區域直接與PSI核心相互作用，且LhcbM5還介導并穩定了PSI核心與LhcbM1之間的裝配。此外，對分別缺失LhcbM1（DLhcbM1）和LhcbM5（DLhcbM5）的衣藻突變株的生化、功能和結構研究結果表明，LhcbM5對于超復合體的形成是必不可少的，DLhcbM5突變株的狀態轉換明顯受到影響。在DLhcbM1突變體中，LhcbM3蛋白取代了LhcbM1與PSI結合，因而DLhcbM1突變體中仍然能夠形成PSI-LHCI-LHCII超復合物。

“該項研究的亮點在于發現綠藻中一個特定的捕光蛋白LhcbM5參與捕光復合物LHCII與光系統I的裝配，并在狀態轉換中發揮重要的作用。這對于我們深入理解不同亞型的捕光蛋白在光合作用及其調節過程中的特定生物學功能具有重要的意義。”李梅說。

“植物和藻類光合作用調控機理是一個令人興奮的前沿研究方向，此次研究中，中日兩國的3個科研團隊互相配合、取長補短，通過結構生物學、生物化學和分子遺傳學等多種方法相結合，才得以發現并深入探討特定類型捕光蛋白在光合作用狀態轉換過程中的作用機制。”柳振峰表示。

標簽：萊茵衣藻超復合物高分辨率冷凍電鏡結構